Глава 9. Биологические функции белков

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях - несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.

1) Каталитическая (ферментативная) функция:
Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40 градусам С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты . Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты:

катализируется ферментом карбоангидразой . Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды , в живых организмах катализируются ферментами. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Ферменты обладают высокой, иногда уникальной, избирательностью действия. Например, ферменты, катализирующие присоединение -аминокислот к соответствующим т-РНК в процессе биосинтеза белка, катализируют присоединение только L-аминокислот и не катализируют присоединение D-аминокислот.

2) Транспортная функция белков:
Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу - двойной слой липидов , в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные "хвосты" - в толще мембраны. Такая структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара - лактозы. Лактоза по международной номенклатуре обозначается -галаткозид, поэтому транспортный белок называют -галактозидпермеазой .

Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является Na-K-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов из клетки на каждые два положительных иона в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. Молекулярная основа натрийкалиевого насоса была открыта недавно, это оказался фермент, расщепляющий АТФ, - натрий-калийзависимая АТФ-аза . Насос действует по принципу открывающихся и закрывающихся каналов. Связывание молекул "канального" белка с ионом натрия приводит к нарушению системы водородных связей, в результате чего меняется его конформация. Обычная -спираль, в которой на каждый виток приходится по 3,6 аминокислотного остатка, переходит в более "рыхлую" -спираль (4,4 аминокислотного остатка). В результате образуется внутренняя полость, достаточная для прохождения иона натрия, но слишком узкая для иона калия. После прохождения -спираль переходит в туго свернутую 310 -спираль (на один виток 3 аминокислотных остатка, а водородная связь - у каждого 10-го атома). При этом натриевый канал закрывается, а стенки соседнего калиевого канала расширяются, ионы калия проходят по ним в клетку. Натрий-калиевый насос работает по принципу перистальтического насоса (напоминает продвижение пищевого комка по кишечнику), принцип действия которого основан на переменном сжатии и расширении эластичных труб.

У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок - сывороточный альбумин . Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами (например, с триптофаном), со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. В качестве еще одного распространенного примера белка-переносчика можно привести трансферрин (обеспечивает перенос ионов железа) и церуплазмин (переносчик ионов меди).

3) Рецепторная функция:
Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточных организмов, имеют белки-рецепторы , вмонтированные в плазматическую мембрану клеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качестве наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина, находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головного мозга, и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично взаимодействуют с ацетилхолином и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки. После получения и преобразования сигнала нейромедиатор должен быть удален, чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала. Для этого служит специальный фермент - ацетилхолинэстераза, катализирующая гидролиз ацетилхолина до ацетата и холина.

Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Примером является действие гормона инсулина в аденилатциклазной системе . Рецептор к инсулину представляет собой гликопротеид, пронизывающий плазмалемму. При связывании гормона с рецепторной частью этого сложного белка в нем происходит активация каталитической внутренней части, представляющей фермент аденилатциклазу . Этот фермент синтезирует из АТФ циклическую аденозинмонофосфорную кислоту (цАМФ), которая в свою очередь катализирует ключевую стадию окисления полисахаридов - превращение гликогена в мономерное производное глюкозы глюкозо-1-фосфат, который далее подвергается окислительной деструкции, сопровождающейся фосфорилированием большого количества АДФ.

4) Защитная функция:
Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов - В-лимфоциты , вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины . Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами , а соответствующие к ним иммуноглобулины - антителами . Если в роли антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной детерминантой . Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в живой природе. Классический пример - динитрофенильный остаток. При введении экспериментальным животным конъюгата динитрофенола с каким-либо белком начинается выработка антител, специфично узнающих различные производные динитрофенола. Но при введении чистого динитрофенола, иммунного ответа нет. Такие вещества, способные служить антигенными детерминантами, но сами не способные вызвать иммунный ответ, называются гаптенами .

Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения иммуноглобулина класса G представлена на следующем рисунке.

Две полипептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и называются легкими цепями (L-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и называются тяжелыми цепями (H-цепи). На N-конце обеих цепей имеется вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов, настроенных на разные антигены - именно она определяет специфичность данной популяции лимфоцитов.

Схема строения молекулы иммуноглобулина: Н-цепь - тяжелая цепь, L-цепь - легкая цепь, VH и VL - вариабельные участки тяжелой и легкой цепей.

Вариабелная область формирует центр, непосредственно связывающийся с определенным антигеном или гаптеном остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - 3/4, не зависит от вида иммуноглобулина. Эта область называется константной .

Согласно современным представлениям, каждый тип иммуноглобулина вырабатывается группой В-лимфоцитов, произошедших от одного общего предшественника. Такую группу лимфоцитов называют клоном . Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (патология, связанная со сверхпродукцией определенного вида иммуноглобулинов). У больных, от одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов, вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно легко отделить от остальных. Далее производили слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридомы сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают при этом только определенные антитела. Так как гибридомы происходят из одной слитой клетки, то они представляют собой единый клон; получающиеся из них антитела поэтому называют моноклональными антителами (МАТ).

5) Структурная функция:
Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген - основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% общей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах - основных клетках соединительной ткани. Первоначально он образуется в виде проколлагена - предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую в окислении остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до -гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диаметром несколько сотен нанометров, а последние - уже в видимые под микроскопом коллагеновые нити.

В эластичных тканях - коже, стенках кровеносных сосудов, легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин , способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.

Еще один пример структурного белка - фиброин шелка, выделяемый гусеницами шелкопряда в период формирования куколки и являющийся основным компонентом шелковых нитей.

6) Двигательные белки
Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин.

Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 000 каждая ("тяжелые цепи") и четырьмя "легкими цепями" с молекулярной массой около 20 000. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находится два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление - -пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином.

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 000. В таком виде его называют G-актином. Однако он обладает способностью полимеризоваться, образуя длинную структуру, называемую F-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого процесса является зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы (фермент) произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствии АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения.

7) Антибиотики:
Большую и чрезвычайно важную в практическом отношении группу природных органических соединений составляют антибиотики - вещества микробного происхождения, выделяемые специальными видами микроорганизмов и подавляющие рост других, конкурирующих микроорганизмов. Открытие и применение антибиотиков произвело в 40-ые гг. революцию в лечении инфекционных заболеваний, вызываемых бактериями. Следует отметить, что на вирусы в большинстве случаев антибиотики не действуют и применение их в качестве противовирусных препаратов неэффективно.

Первыми в практику были введены антибиотики группы пенициллина . Примерами их могут служить бензилпенициллин и ампициллин :

Сходны с ним по строению антибиотики группы цефалоспоринов , примером которых может служить цефамицин С . Общим у этих антибиотиков является наличие -лактамного кольца . Механизм действия их состоит в торможении одной из стадий формирования муреина - пептидогликана, формирующего клеточную стенку бактерий.

Антибиотики чрезвычайно многообразны по своей химической природе и по механизму действия. Некоторые из широко используемых антибиотиков взаимодействуют с рибосомами бактерий, тормозя синтез белка в бактериальных рибосомах, в то же время практически не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами. Поэтому они губительны для бактериальных клеток и мало токсичны для человека и животных. К их числу относятся хорошо известные стрептомицин, хлорамфеникол (левомицетин) :

Еще одним известным антибиотиком является тетрациклин:

Один из самых эффективных противотуберкулезных препаратов антибиотик рифампицин - блокирует работу прокариотических РНК-полимераз ферментов, катализирующих биосинтез РНК, - связываясь ферментом, но в то же время не обладает способностью связываться с РНК-полимеразами эукариот:

Интенсивно исследуются антибиотики, взаимодействующие с ДНК и этим нарушающие процессы, связанные с реализацией заложенной в ней наследственной информацией. Антибиотики с таким механизмом действия обычно высокотоксичны и используются только в химиотерапии злокачественных опухолей. В качестве примера можно привести актиномицин D :

8) Токсины:
Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных врагов вырабатывают сильно ядовитые вещества - токсины. Многие из них являются белками, однако, встречаются среди них и сложные низкомолекулярные органические молекулы. В качестве примера такого вещества можно привести ядовитое начало бледной поганки - -аманитин:

Это соединение специфично блокирует синтез эукариотических и-РНК. Для человека смертельной дозой является несколько мг этого токсина.

1. Введение

На преды-ду-щем уроке, мы с вами рас-смот-ре-ли ами-но-кис-ло-ты, стро-е-ние бел-ков; по-ка-за-ли уров-ни ор-га-ни-за-ции бел-ко-вой мо-ле-ку-лы. Белки имеют пер-вич-ную, вто-рич-ную, тре-тич-ную и чет-вер-тич-ную струк-ту-ру.

На этом уроке мы с вами раз-бе-рем клас-си-фи-ка-цию бел-ков по форме мо-ле-ку-лы, а также оха-рак-те-ри-зу-ем неко-то-рые функ-ции бел-ков .

2. Классификация белков

По форме мо-ле-ку-лы белки де-лят-ся на фиб-рил-ляр-ные белки, или во-лок-ни-стые; гло-бу-ляр-ные белки (Рис. 1), то есть бел-ко-вая мо-ле-ку-ла имеет форму гло-бу-лы (шара); и про-ме-жу-точ-ные белки, то есть белки фиб-рил-ляр-ной формы, но при этом рас-тво-ри-мы в воде.

Рис. 1. Схе-ма-ти-че-ское изоб-ра-же-ние тре-тич-ной и чет-вер-тич-ной струк-ту-ры бел-ков

Фиб-рил-ляр-ные белки .

Наи-бо-лее важна для них вто-рич-ная струк-ту-ра. Тре-тич-ная струк-ту-ра склад-ча-тая. Об-ла-да-ют вы-со-кой ме-ха-ни-че-ской проч-но-стью, нерас-тво-ри-мы в воде.

Фиб-рил-ляр-ные белки пред-став-ля-ют собой длин-ные па-рал-лель-ные по-ли-пеп-тид-ные цепи, скреп-лён-ные друг с дру-гом по-пе-реч-ны-ми сшив-ка-ми, об-ра-зу-ют длин-ные во-лок-на, или сло-и-стые струк-ту-ры (Рис. 2).

Как пра-ви-ло, фиб-рил-ляр-ные белки вы-пол-ня-ют в ор-га-низ-ме струк-тур-ные функ-ции.

Рис. 2. Фиб-рил-ляр-ные белки

Гло-бу-ляр-ные белки .

Это по-ли-пеп-тид-ные цепи, свёр-ну-тые в ком-пакт-ные гло-бу-лы. В от-ли-чие от фиб-рил-ляр-ных бел-ков, они рас-тво-ри-мы, легко об-ра-зу-ют кол-ло-ид-ные сус-пен-зии, вы-пол-ня-ют раз-лич-ные функ-ции в клет-ке (Рис. 3).

Рис. 3. При-ме-ры гло-бу-ляр-ных бел-ков

Про-ме-жу-точ-ные белки имеют фиб-рил-ляр-ную форму, но рас-тво-ри-мы в воде.

3. Функции белков

Белки вы-пол-ня-ют целый ряд функ-ций, как в клет-ке, так и в ор-га-низ-ме. Функ-ция опре-де-ля-ет-ся струк-ту-рой и фор-мой бел-ко-вой мо-ле-ку-лы.

4. Структурная функция белков

В первую оче-редь эту функ-цию вы-пол-ня-ют белки, ко-то-рые вхо-дят в со-став био-ло-ги-че-ских мем-бран.

Кроме этого к струк-тур-ным бел-кам от-но-сят-ся белки меж-кле-точ-но-го мат-рик-са, такие как кол-ла-ген и ре-ти-ку-лин . Одним из ос-нов-ных ком-по-нен-тов свя-зок яв-ля-ет-ся эла-стин , кожи - кол-ла-ген . Кол-ла-ген также вхо-дит в со-став ко-стей, су-хо-жи-лий, хряща (Рис. 4).

Во-ло-сы и ногти в ос-нов-ном со-сто-ят из очень проч-но-го белка - ке-ра-ти-на . Кста-ти ке-ра-тин , яв-ля-ет-ся ещё ком-по-нен-том пе-рьев.

Рис. 4. Струк-тур-ные белки

5. Сократительные белки

Неко-то-рые клет-ки ор-га-низ-ма спо-соб-ны со-кра-щать-ся и пе-ре-ме-щать-ся, бла-го-да-ря на-ли-чию со-кра-ти-тель-ных бел-ков. К со-кра-ти-тель-ным бел-кам от-но-сят-ся актин и мио-зин , ко-то-рые вы-зы-ва-ют со-кра-ще-ние мышц и со-кра-ще-ние мы-шеч-ной ткани (Рис. 5).

Рис. 5. Со-кра-ти-тель-ные белки актин и мио-зин

Дру-гим бел-ком, обес-пе-чи-ва-ю-щим пе-ре-ме-ще-ние кле-ток, яв-ля-ет-ся ту-бу-лин , вхо-дя-щий в со-став мик-ро-тру-бо-чек (ос-нов-ных ком-по-нен-тов рес-ни-чек и жгу-ти-ков клет-ки) (Рис. 6). Как и преды-ду-щие белки, они имеют фиб-рил-ляр-ную струк-ту-ру.

Рис. 6. Белок ту-бу-лин, обес-пе-чи-ва-ю-щий дви-же-ние ком-по-нен-тов клет-ки

6. Транспортные белки

Ряд бел-ков вы-пол-ня-ет функ-ции пе-ре-но-са ве-ществ из од-но-го ком-парт-мен-та клет-ки в дру-гой или между ор-га-на-ми це-ло-го ор-га-низ-ма. На-при-мер, ге-мо-гло-бин пе-ре-но-сит кис-ло-род от лег-ких к тка-ням, и уг-ле-кис-лый газ от тка-ней в лег-кие. Эти белки имеют гло-бу-ляр-ную струк-ту-ру (см. видео).

В крови есть спе-ци-аль-ные транс-порт-ные белки - аль-бу-ми-ны , ко-то-рые пе-ре-но-сят раз-лич-ные ве-ще-ства. Сы-во-ро-точ-ный аль-бу-мин крови пе-ре-но-сит как био-ло-ги-че-ские ак-тив-ные ве-ще-ства, так и жир-ные кис-ло-ты, и ли-пи-ды.

Бел-ки-пе-ре-нос-чи-ки осу-ществ-ля-ют пе-ре-нос ве-ществ через кле-точ-ные мем-бра-ны (см. видео).

7. Защитные белки. Факторы иммунитета и токсины.

Спе-ци-фи-че-ские белки вы-пол-ня-ют так на-зы-ва-е-мую за-щит-ную функ-цию, они предо-хра-ня-ют наш ор-га-низм от втор-же-ния чу-же-род-ных ор-га-низ-мов или чу-же-род-ных бел-ков и от раз-лич-ных по-вре-жде-ний. К таким за-щит-ным бел-кам от-но-сят-ся ан-ти-те-ла . То есть, они вы-ра-ба-ты-ва-ют-ся в ответ на чу-же-род-ные воз-дей-ствия. Они вза-и-мо-дей-ству-ют с мик-ро-ор-га-низ-ма-ми, по-пав-ши-ми в кровь, и их инак-ти-ви-ру-ют.

Дру-гие белки - ин-тер-фе-ро-ны , они спе-ци-фи-че-ски свя-зы-ва-ют-ся с ви-ру-са-ми, инак-ти-ви-ру-ют их и не дают воз-мож-ность вос-со-здать им свою струк-ту-ру, то есть раз-мно-жить-ся внут-ри ор-га-низ-ма че-ло-ве-ка.

Фиб-ри-но-ген и тром-бин предо-хра-ня-ют ор-га-низм от кро-во-по-те-ри, об-ра-зуя тромб. Фиб-ри-но-ген яв-ля-ет-ся при-ме-ром белка про-ме-жу-точ-но-го типа, по-сколь-ку он имеет фиб-рил-ляр-ную струк-ту-ру, но при этом рас-тво-рим в воде (Рис. 7).

Рис. 7. Нити фиб-ри-на тром-ба, опле-та-ю-щие эрит-ро-ци-ты, под мик-ро-ско-пом

Мно-гие живые су-ще-ства для обес-пе-че-ния за-щи-ты вы-де-ля-ют белки - ток-си-ны , ко-то-рые в боль-шин-стве слу-ча-ев пред-став-ля-ют силь-ней-шие яды. Ток-си-че-ские белки пред-став-ле-ны ток-си-на-ми ядов змей, скор-пи-о-нов, пчёл. Они ха-рак-те-ри-зу-ют-ся до-воль-но низ-кой для бел-ков мо-ле-ку-ляр-ной мас-сой. Ток-си-ны рас-те-ний и мик-ро-ор-га-низ-мов более раз-но-об-раз-ны по форме и мо-ле-ку-ляр-ной массе. Наи-бо-лее рас-про-стра-нен-ные из ток-си-нов мик-ро-ор-га-низ-мов - это диф-те-рий-ный и хо-лер-ный ток-син .

Неко-то-рые ор-га-низ-мы спо-соб-ны вы-ра-ба-ты-вать ан-ти-ток-си-ны , ко-то-рые по-дав-ля-ют дей-ствие ток-си-че-ских ве-ществ.

8. Регуляторная функция белков. Гормоны

В ор-га-низ-ме че-ло-ве-ка су-ще-ству-ет ряд бел-ков, ко-то-рые вы-пол-ня-ют ре-гу-ля-тор-ную функ-цию. К ним от-но-сят-ся раз-лич-ные гор-мо-ны бел-ко-во-пеп-тид-ной при-ро-ды. Одним из таких гор-мо-нов яв-ля-ет-ся ин-су-лин . Он вы-ра-ба-ты-ва-ет-ся под-же-лу-доч-ной же-ле-зой и ре-гу-ли-ру-ет уро-вень глю-ко-зы в крови.

Кроме этого к таким гор-мо-нам от-но-сит-ся каль-ци-то-нин , ко-то-рый ре-гу-ли-ру-ет уро-вень каль-ция в крови кост-ной ткани, а также так на-зы-ва-е-мый со-ма-то-троп-ный гор-мон , или со-ма-то-тро-пин , ко-то-рый вли-я-ет на рост и раз-ви-тие че-ло-ве-ка.

9. Запасные белки

Белки могут быть за-пас-ны-ми пи-та-тель-ны-ми ве-ще-ства-ми. На-при-мер, аль-бу-мин ку-ри-но-го яйца, ка-зе-ин мо-ло-ка. В се-ме-нах мно-гих рас-те-ний, белки также могут вы-пол-нять за-па-са-ю-щую функ-цию.

10. Энергетическая функция белков

Белки могут вы-пол-нять в клет-ке или ор-га-низ-ме энер-ге-ти-че-скую функ-цию, по-сколь-ку при рас-щеп-ле-нии од-но-го грам-ма бел-ков об-ра-зу-ет-ся 17,6 кДж энер-гии. Для этой цели белки ис-поль-зу-ют-ся в ис-клю-чи-тель-ных слу-ча-ях - в ка-че-стве ис-точ-ни-ка энер-гии обыч-но ис-поль-зу-ет-ся либо уг-ле-во-ды , либо ли-пи-ды .

Таким об-ра-зом, мы на-ча-ли рас-смот-ре-ние раз-лич-ных функ-ций бел-ков, а на сле-ду-ю-щем за-ня-тии об-су-дим бел-ки-фер-мен-ты .

На-сто-я-щая го-лу-бая кровь

В живых ор-га-низ-мах медь была об-на-ру-же-на в 1808 году фран-цуз-ским хи-ми-ком Луи Во-к-ле-ном. Он яв-ля-ет-ся ос-но-во-по-лож-ни-ком хи-ми-че-ско-го ана-ли-за.

Ге-мо-ци-а-нин , медь-со-дер-жа-щий белок каль-ма-ров, ули-ток, раков и па-у-ков. Так же, как и ге-мо-гло-бин по-зво-ноч-ных, он пе-ре-но-сит кис-ло-род, при этом кровь окра-ши-ва-ет-ся в го-лу-бой цвет, и на-блю-да-ет-ся флу-о-рес-цен-ция. С оки-сью уг-ле-ро-да ге-мо-ци-а-нин, так же как и ге-мо-гло-бин, вза-и-мо-дей-ству-ет об-ра-ти-мо, об-ра-зуя бес-цвет-ное со-еди-не-ние.

Спо-соб-ность к пе-ре-но-су кис-ло-ро-да у ге-мо-ци-а-ни-на зна-чи-тель-но ниже, по срав-не-нию с ге-мо-гло-би-ном. По-это-му у выс-ших по-зво-ноч-ных жи-вот-ных в крови на-блю-да-ет-ся ге-мо-гло-бин, а не ге-мо-ци-а-нин.

В ху-до-же-ствен-ной ли-те-ра-ту-ре часто встре-ча-ет-ся сло-во-со-че-та-ние «го-лу-бая кровь». Ока-зы-ва-ет-ся, это вы-ра-же-ние при-шло к нам из Ис-па-нии. В Ис-па-нии людей бла-го-род-но-го, или ари-сто-кра-ти-че-ско-го про-ис-хож-де-ния, от-ли-ча-ла белая кожа с про-све-чи-ва-ю-щи-ми си-не-ва-ты-ми со-су-да-ми - ве-на-ми. От-сю-да и на-зва-ние «го-лу-бая кровь». И к на-сто-я-щей го-лу-бой крови под-вод-ных оби-та-те-лей это не имеет ни-ка-ко-го от-но-ше-ния.

Ин-тер-фе-ро-ны

Ин-тер-фе-ро-ны - это белки, ко-то-рые вы-ра-ба-ты-ва-ют-ся в ответ на про-ник-но-ве-ние в ор-га-низм раз-лич-ных чу-же-род-ных аген-тов, в том числе и ви-рус-ных ча-стиц. Ин-тер-фе-ро-ны бло-ки-ру-ют (инак-ти-ви-ру-ют) ви-ру-сы, то есть они за-пус-ка-ют хи-ми-че-ские ре-ак-ции, ко-то-рые пре-кра-ща-ют вос-про-из-ве-де-ние ДНК- и РНК-со-дер-жа-щих ви-ру-сов.

Ин-тер-фе-ро-ны имеют ши-ро-кий спектр дей-ствия:

про-ти-во-ви-рус-ное дей-ствие;

про-ти-во-опу-хо-ле-вое дей-ствие;

ра-дио-про-тек-тор-ное дей-ствие;

им-му-но-мо-ду-ли-ру-ю-щее дей-ствие.

В связи с этим ин-тер-фе-ро-ны ши-ро-ко ис-поль-зу-ют-ся для ле-че-ния раз-лич-ных ви-рус-ных за-бо-ле-ва-ний (на-при-мер, за-бо-ле-ва-ния грип-па, ОРВИ, за-бо-ле-ва-ния гер-пе-са), ис-поль-зу-ют-ся в ком-плекс-ной те-ра-пии та-ко-го слож-но-го за-бо-ле-ва-ния как ге-па-тит, ис-поль-зу-ют-ся в ком-плекс-ной те-ра-пии для ле-че-ния СПИДа, а также, по-сколь-ку они об-ла-да-ют про-ти-во-опу-хо-ле-вым дей-стви-ем, в ком-плекс-ной те-ра-пии для ле-че-ния ра-ко-вых за-бо-ле-ва-ний.

Кроме этого, ин-тер-фе-ро-ны ис-поль-зу-ют-ся и для ле-че-ния раз-лич-ных бак-те-ри-аль-ных ин-фек-ций, и даже гриб-ко-вых. Обыч-но пре-па-рат «ин-тер-фе-рон» вво-дит-ся путём внут-ри-вен-ных инъ-ек-ций, на-при-мер, при ле-че-нии раз-лич-ных ра-ко-вых за-бо-ле-ва-ний, при ле-че-нии ге-па-ти-та.

Если у че-ло-ве-ка на-блю-да-ет-ся гер-пес, то обыч-но сма-зы-ва-ет-ся по-ра-жён-ный уча-сток.

При раз-лич-ных фор-мах про-студ-ных за-бо-ле-ва-ний, ин-тер-фе-рон ис-поль-зу-ет-ся в виде ка-пель в нос.

Со-ма-то-троп-ный гор-мон

Со-ма-то-тро-пин, или со-ма-то-троп-ный гор-мон, кон-тро-ли-ру-ет рост и раз-ви-тие ор-га-низ-ма как жи-вот-ных, так и че-ло-ве-ка. Со-ма-то-тро-пин вы-ра-ба-ты-ва-ет-ся пе-ред-ней долей ги-по-фи-за и сек-ре-ти-ру-ет-ся в кровь. Он яв-ля-ет-ся по-ли-функ-ци-о-наль-ным гор-мо-ном. Ос-нов-ной де-фект раз-ви-тия ор-га-низ-ма че-ло-ве-ка и жи-вот-ных, в усло-вии недо-ста-точ-но-сти со-ма-то-тро-пи-на - за-держ-ка роста ко-стей.

Из-бы-ток со-ма-то-тро-пи-на в рас-ту-щем ор-га-низ-ме может при-во-дить к ги-ган-тиз-му, а у взрос-лых к ненор-маль-но-му уве-ли-че-нию от-дель-ных ор-га-нов и тка-ней.

источник конспекта - http://interneturok.ru/ru/school/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/funktsii-belkov

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=mCfVJrrGMqk

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=8RccgIHKg0Q

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=xwtIlcoR6R8

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=3u_-9NGq1Xw

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=J7eWIMYCcfo

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=EP8PUjq37qA

источник презентации - http://prezentacii.com/po_himii/1490-funkcii-belkov.html

Белки являются высшей формой организации материи на молекулярном уровне. Не существует ни одного процесса или структуры, в которых не было бы задействовано белков. Их функции разнообразны и в то же время универсальны. Недаром в науке говорят, что жизнь – это способ существования белковых тел.

Звеньями белков служат аминокислоты, получившие своё название потому, что они состоят из аминогруппы, обусловливающей щелочные свойства, и кислотной группировки.

Существует несколько типов «упаковки» белков в пространстве.

Первичная структура является цепью с определённой последовательностью аминокислот.

В живой клетке белковые молекулы имеют спирализованные участки. Это не что иное как вторичная структура .

Третичная структура – определённым образом уложенная в пространстве нить белка. При этом спираль обычно принимает вид глобы или клубка.

В четвертичную структуру укладываются белки, имеющие две и более различных по первичной структуре цепей.

Функции белков. Таблица

Функции	Роль
строительная	из поступивших извне аминокислот синтезируются присущие данному организму белки
структурная	белки служат составляющей всех клеточных органоидов
синтезная (каталитическая)	белки выступают ферментами
регулирующая (гормональная)	гормоны следят за деятельностью ферментов, контролируют биофизиологические процессы
защитная (иммунологическая)	при внедрении в кровь микробов вырабатываются антитела, иммуноглобулины
энергетическая	при малом количестве жиров или углеводов разрушаются молекулы белков, выделяя энергию
сигнальная (опознавательная)	белки, встроенные на поверхности мембраны, способны менять свою координацию в пространстве в ответ на внешние факторы
рецепторная	каждый гормон и физиологически активное соединение имеют свой рецептор
транспортная	белки могут прикрепляться к различным веществам и доставлять их из одного отсека клетки в другой
двигательная	белки отвечают за сокращение мышц и т.д. миофибриллы – сократительные белки
функция образования биокомплексов	биокомплексы регулируют работу внутренних мембран и органелл клетки

Роль белков для организма человека

Строительная функция. Питательные вещества, поступающие с пищей, не являются идентичными белкам, жирам и углеводам нашего организма.

Так, белки в желудке под действием фермента пепсина лизируются до аминокислот. Они, в свою очередь, транспортируются в тонкий кишечник, где преобразуются в новые, «свои» аминокислоты, поступающие затем в лимфу и клетку.

Таким образом, в организме из внешних аминокислот вновь строятся белки, присущие конкретному организму .

Структурная функция. Частным случаем строительной служит структурная роль белковых веществ. Клеточная стенка и мембрана любого её органоида представляет собой белок с жировыми включениями. Микротрубочки и филаменты, участвующие в расхождении ядер к противоположным полюсам клетки при делении, имеют белковую природу.

Синтезная функция. В любой клетке непрерывно случаются миллионы реакций. Почти все они идут с участием белков (ферментов). Биологические катализаторы – ферменты – в разы ускоряют протекание биореакций.

Все ферменты являются белками. Каждый из них отвечает за протекание строго одного превращения или нескольких реакций одного вида. Например, жиры разлагаются до более простых составляющих – глицерина и высших жирных кислот – особым ферментом, действию которого не подвержены углеводы или белки. В свою очередь, биокатализатор, отвечающий за расщепление сахаров, не воздействует на жиры или белки.

Регулирующая функция. Все физиологически активные вещества чаще всего выступают белками . Так, гормон поджелудочной железы инсулин (представляет собой последовательность 51 аминокислоты) обеспечивает запасание молекул глюкозы в печени в виде полисахарида гликогена, который при углеводном голодании вновь будет расщепляться до молекул глюкозы.

Гормоны несут наиважнейшую функцию, подчиняя себе деятельность ферментов.

Защитная функция. На внедрение вирусов, бактерий и иных чужеродных существ и веществ организм отвечает продукцией защитных белков – антител. Они блокируют чужеродные агенты, подавляя их физиологическую активность.

На каждый токсин организм образует свои антитела.

Среди миллионов чужих белков они узнают нужный и только с ним взаимодействуют. Эта способность лежит в основе иммунитета .

• Защитная функция проявляется и в способности крови к свёртыванию. В этом участвует фибриноген.
• Интерферон вырабатывается в ответ на атаку вирусов.
• Лизоцим слюны защищает от микроорганизмов.
• Иммуноглобулины нейтрализуют вредные воздействия.

Энергетическая функция. Ошибочно мнение, будто углеводы – самые высококалорийные вещества. Они лишь быстрее усваиваются. По энергетической ценности белки им нисколько не уступают.

При горении 1 г белка выделяется такое же количество энергии, как при горении углеводов, т.е. 4,1 ккал (16,1 кДж).

При недостатке углеводов и жиров начинают окисляться молекулы белков, высвобождая заключённую в них энергию химических связей. Вышедшая энергия покрывает расходы на осуществление процессов жизнедеятельности.

Сигнальная функция. Высокая специфичность связывания антител с определённым антигеном (чужеродным веществом) достигается благодаря тому, что на поверхности как антигена, так и антитела располагаются особые белки, которые взаимодействуют только друг с другом.

По этому же принципу молекула гормона «узнаёт» клетку-мишень, осуществляя эндокринный контроль.

Рецепторная функция. Частным случаем предыдущей функции служит рецепторная роль белков. Для того чтобы клетки организма могли «узнать» друг друга или идентифицировать токсин, на их поверхности должны находиться опознавательные молекулы – рецепторы, которые являются белками. На механизме распознавания основано много жизненно важных процессов.

Транспортная функция. Белки, имеющие мелкие подвижные хорошо растворимые молекулы, подходят для осуществления транспорта веществ. Гемоглобин состоит из небелковой части – гема – и белка глобина.

• Гемоглобин доставляет клеткам и тканям кислород.
• Высшие жирные кислоты, витамины, лекарства также переносятся белками.
• Альбумины плазмы крови переносят жировые элементы.

Двигательная функция. Белки с нитеобразными молекулами являются составным компонентом мышц. Они способны удлиняться, укорачиваться и растягиваться и обеспечивают двигательную активность клеток. Так, тропомиозин, тропонин, актин и миозин осуществляют мышечное сокращение. Белки, обеспечивающие расхождение хромосом, также выполняют двигательную роль.

Функция образования биокомплексов. Организм человека – настолько сложная система,что для реализации какого бы то ни было акта необходимо протекание нескольких этапов реакций. За контролем таких многоступенчатых процессов следит не один белок, а целый каскад , где каждый компонент выполняет свою работу и надстройку в том случае, если что-то пошло не так.

Нет клетки или органа, в котором не присутствовали бы белковые компоненты. Без этих молекул невозможно осуществление физиологических процессов.

Основные биологические функции белков

Белки входят в состав каждой клетки и составляют около 50% ее сухой массы. Они играют ключевую роль в обмене веществ, реализуют важнейшие биологические функции, составляющие основу жизнедеятельности всех организмов.
Среди большого разнообразия функций, выполняемых белками, первостепенное значение имеют структурная, или пластическая, и каталитическая. Это универсальные функции , поскольку они присущи всем живым организмам — от микробной клетки до высших представителей растений и животных, включая человека.

Функции белков

Структурные белки формируют каркасы внутриклеточных органелл и внеклеточных структур, а также участвуют в стабилизации клеточных мембран. Таким образом, все клетки, а следовательно, и ткани, и организм в целом строятся из белков, которые и определяют структуру и форму органелл, клеток, тканей и всего организма.
Примерами структурных белков могут служить коллаген и эластин, составляющие основу соединительной и костной тканей высших животных и человека. При кипячении коллагена образуется желатин, применяющийся в пищевой промышленности. К структурным белкам относятся кератины, составляющие основу роговых производных эпидермиса кожи — волос, ногтей, шерсти, когтей, рогов, копыт, перьев, клювов, панцирей, игл и т.п., а также фиброин шелка, паутины.
Каталитически активными белками являются ферменты. Они ускоряют почти все химические реакции, протекающие в живых организмах, обеспечивая тем самым необходимые для обменных процессов скорости.
Многие белки, присущие тем или иным группам живых организмов, выполняют специфические функции , среди которых наиболее важными являются транспортная, регуляторная, защитная, рецеп-торная, сократительная, запасная и др.
Транспортные белки переносят различные молекулы и ионы внутри организма. Например, гемоглобин стоком крови переносит кислород от легких к тканям и диоксид углерода от тканей к легким у животных и человека, а миоглобин транспортирует кислород к митохондриям внутри клеток красных мышц. Сывороточный альбумин является переносчиком многих транспортируемых кровью веществ — жирных кислот, ионов некоторых металлов и др.
К белкам данной группы также относят специфические белки, с помощью которых различные вещества перемещаются через клеточные мембраны.
Регуляторные белки участвуют в регуляции обмена веществ как внутри клеток, так и в целом организме. Например, такие сложные процессы, как биосинтез белков и нуклеиновых кислот, протекают под строгим «контролем» множества регуляторных белков. Специфические белковые ингибиторы регулируют активность многих ферментов.
Характерной особенностью этой группы белков является способность воздействовать на фундаментальные механизмы обмена веществ. Например, инсулин — это гормон белковой природы, вырабатываемый поджелудочной железой человека и животных. Он служит сигнальным веществом, регулирующим концентрацию глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме развивается тяжелая болезнь — сахарный диабет.
Защитные белки формируют защитную систему живых организмов. Например, иммуноглобулины (антитела) и интерфероны предохраняют организм от проникновения в его внутреннюю среду различных антигенов (от англ. antibody generator — производитель антитела) — вирусов, бактерий, чужеродных клеток и тканей. Они вырабатываются животными организмами в ответ на атаку патогенов или чужеродных частиц, распознают и инактивируют их, тем самым защищая организм от негативного воздействия антигенов.
Защитную функцию выполняет также белок свертывающей системы крови фибриноген, препятствующий потере крови при повреждениях кровеносных сосудов.
Рецепторные белки воспринимают сигналы, поступающие из внешней среды, и воздействуют на внутриклеточные процессы. Например, белки-рецепторы, сосредоточенные на поверхности клеточных мембран, избирательно взаимодействуют с регуляторными молекулами (например, гормонами); рецепторные белки органов чувств взаимодействуют с такими сигналами, как свет, цвет, вкус, запах, звук, и передают полученную информацию в биологические системы. Такими белками являются родопсин, участвующий в зрительном акте, вкусовой сладкочувствительный и обонятельный белки и др.
Сократительные белки обладают механохимическими свойствами, т.е. способностью преобразовывать свободную химическую энергию в механическую работу. Например, белки мышц миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение и расслабление.
Запасные белки представляют собой резервный материал, предназначенный для питания развивающихся клеток. Запасными белками являются яичный альбумин, глиадин пшеницы, зеин кукурузы, казеин молока и др.
Запасные белки — важнейший источник пищевого белка для человека, в особенности запасные белки семян растений. Эти белки обладают существенным биохимическим отличием от белков вегетативных частей растений (стеблей, листьев, корней). Будучи запасными, белки семян являются инертными по сравнению с активно функционирующими на протяжении всего периода жизни растений белками стеблей, листьев и корней. При прорастании семян запасные белки мобилизуются, что связано с их гидролизом.
Токсические белки вырабатывают некоторые организмы в качестве защиты от потенциальных врагов. Например, они встречаются в ядах змей, скорпионов, семенах растений (рицин клещевины, лектины бобовых и др.), у микроорганизмов (холерный, дифтерийный токсины и др.).

Урок разработан преподавателем биологии и химии Грабиной Н.В. Четко указаны цели, методы и тип урока, перечислено оборудование. Строго выдержана структура урока. Проверка усвоенных знаний осуществляется разными формами опроса. При изучении нового материала преподаватель использует интересные приемы, мотивирует и вовлекает студентов в работу. Итог такой работы - таблица "Функции белков". В данном уроке использованы инновационные технологии: проблемные, интеллектуальные, групповые, информационно-коммуникационные. План-конспект этого урока может быть использован учителями средней школы и преподавателями СПО.

Скачать:

Предварительный просмотр:

ТЕМА УРОКА: Белки. Состав, структура, строение и функции белков.

ЦЕЛИ УРОКА: 1.Образовательная: актуализировать знания учащихся о белках из школьного курса биологии; расширить знания о строении и функциях белков;

2. Развивающая: развивать умения систематизировать свои знания, пользоваться дополнительной литературой; уметь пользоваться приёмами сравнения, обобщения, делать выводы.

3. Воспитательная: соблюдать правила работы в коллективе.

ОБОРУДОВАНИЕ: компьютер, презентация «Уровни организации белков»; таблицы «Скелет и мышцы человека»; «Инфузория-туфелька»; опорные схемы «Аминокислоты»; «Состав белков»; модель белка гемоглобина; опорные конспекты «Функции белков»; динамическая модель структуры белков; рисунки «Тутовый шелкопряд»; «Эритроциты»; коллекция шерсти и кожи; пробирки, Н 2 О 2 ; кусочки вареного и сырого мяса и картофеля; пакеты с зернами пшеницы, кукуруза; яйца, молоко; семена бобовых.

Тип урока : комбинированный.

Методы и приемы обучения : проблемный, cловесно-наглядный, информационно-коммуникационный, решение задач, выступления.

Форма проведения : урок-семинар.

ХОД УРОКА.

I. Организационный момент.

II. Актуализация опорных знаний.

1. Индивидуальный опрос (у доски) по теме «Неорганические вещества клетки»:

Химический состав клетки;

Вода, ее значение для организма;

Минеральные соли, значение катионов и анионов;

2. Работа по карточкам (макроэлементы, микроэлементы, ультрамикроэлементы клетки).

3. а) Фронтальный опрос:

Что изучает цитология?

Назовите основные этапы развития цитологии.

Кто первым обнаружил ячейки – клетки на срезе пробки бузины?

Кто открыл одноклеточные организмы?

Назовите фамилии ученых, первыми доказавших, что все растения и животные состоят из клеток.

Что такое клетка в свете современной клеточной теории?

Б) Занимательные задачи:

Установлено, что растения в среднем используют менее 1% поглощаемой воды. Куда расходуется остальная?

Ответ: большая часть воды расходуется на транспирацию – испарение воды с поверхности растения.

Чем пауки дышат в воде?

Ответ: Паук – серебрянка «строит» воздушный колокол, повторяя несколько раз сложные операции по доставке пузырьков воздуха.

III. Мотивация учебной деятельности. Изучение нового материала.

1. Вступительное слово учителя:

На уроках биологии в школе большинство из вас вы изучали тему «Белки».

Что вы помните о белках из школьного курса биологии? (Опорные конспекты)

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые входят в состав живых организмов. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связаны с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, м ы без исключения встречаем и явления жизни».

« Жизнь - есть способ существования белковых тел».

Начало химическому исследованию белков было положено итальянцем Беккари (1728 г.), когда из пшеницы он выделил клейковину - новый класс веществ. Огромный вклад в изучение строения молекул белка внес немецкий ученый, лауреат Нобелевской премии Эмиль Фишер (1852-1919 гг.). 10 лет он занимался синтезом аминокислот и пришел к выводу, что они связаны между собой пептидной связью СО-NН (1907 г.) Теория Фишера – основная в химии белков. Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Существуют 20 аминокислот (таблицы на столах). Различают заменимые и незаменимые, или «волшебные» аминокислоты. Молекулярная масса белков колеблется от 6500 (инсулин) до 32000000 (белок вируса гриппа). Если молекула белка состоит из 20 разных аминокислот, то для неё существуют 2432902008178640000 изомеров!!! Несмотря на разнообразие в строении, состав молекул белка ограничен количеством элементов: С – 50-55%;О – 21-24%; N – 15-18%;Н – 6-7%S – 0,3-2,5 % Некоторые белки содержат P (молоко), Fe (кровь), Mg (хлорофилл), Zn, Cu, Se. В организме животных белков больше, чем в организме растений.

2. Объяснение учителя с элементами беседы и комментариями учащихся.

А) Классификация белков:

I. По химическому составу :

/ \

Протеины Протеиды

(при гидролизе образуются (при гидролизе образуются аминокислоты и

Только аминокислоты) другие компоненты небелковой природы-

Углеводы, нуклеиновые кислоты, Н3РО4)

Гликопротеиды;

Нуклеопротеиды;

Липопротеиды

II. По форме молекулы :

/ \

Фибриллярные Глобулярные

(длинные, нитевидные; (плотная компактная структура сферической

структурная и защитная функции) формы; ферментативная, транспортная функции;

Антитела.)

Б) Структура белков.

Динамическое моделирование уровней организации белковой молекулы. (студент)

Первичная(последовательность аминокислот в полипептидной цепи – пептидная связь);

Вторичная(пространственная конфигурация в виде спирали, или гармошки – водородная связь);

Третичная(пространственная конфигурация в виде глобулы, или шара – дисульфидная, ковалентная, ионная, водородная связь);

Четвертичная (совокупность нескольких третичных структур).Пример – молекула гемоглобина(демонстрация модели).

3. Объяснение учителя.

Свойства белков:

1)Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их молекул:

СООН (кислотные свойства) и NН 2 (основные свойства)

В целом, аминокислоты проявляют амфотерные свойства.

2) Денатурация – нарушение структуры белка, изменение физических, химичес-

Ких и биологических свойств (при изменении t°, облучении, резком изменении рН среды)

Денатурация

/ \

Обратимая Необратимая

(если не разрушена первичная структура) (разрушена все структуры)

Ренатурация – процесс восстановления естественной структуры белка.

4. Выступление студентов с сообщениями и демонстрацией плакатов, рисунков и натуральных объектов(функции белков):

Cтроительная функция (демонстрация: скелет животного, рога оленя, рисунок паука и паутины, тутового шелкопряда);

Регуляторная (демонстрация: плакат «Пищеварительная система человека», поджелудочная железа – рисунок);

Транспортная (модель белка гемоглобина, рисунок эритроцитов);

Каталитическая (демонстрация опыта с Н 2 О 2 и натуральными продуктами);

Защитная (плакат «Кровеносная система человека», рисунок лейкоцитов, тромбоцитов);

Сократительная (плакат « Мышцы человека», « Простейшие: инфузория – туфелька»);

Энергетическая (сравнительная таблица « Энергетическая ценность органических веществ»);

Запасающая (демонстрация: упаковка молока, зерна пшеницы, ржи, кукурузы, куриное яйцо).

По мере выступления студентов заполняется таблица в тетрадях.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Название функции	Примеры белков		Характеристика функции
1. Строительная (структурная)	Кератин	Волосяной покров, кости, ногти	Участие в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки.
	Коллаген Фиброин Оссеин	Соединительная ткань, железы насекомых, кости	Образование нитей натурального шелка.
2. Регуляторная	Инсулин	Поджелудочная железа	Регулирует поступление и уровень глюкозы в крови. Функция гормонов, влияющих на активность ферментов.
	Гистоны Гормон роста	В крови
3. Транспортная	Гемоглобин	Эритроциты крови	Переносит О 2, питательные вещества и СО 2.
	Альбумины	Кровь	Транспорт жирных кислот.
4. Каталитическая	Б-ферменты Каталаза Рибонуклеаза Трипсин	Во всех клетках и тканях животных и растений	Ускоряют химические реакции, способствуют расщеплению питательных веществ и вредных соединений.
5. Защитная	Антитела крови Фибриноген Тромбин Интерферон	Кровеносная система (лейкоциты)	Иммунная защита организмов. Свертывание крови. Подавляет развитие вирусов.
6. Сократительная	Актин Миозин Фибрилл	Мышечные волокна. Структура ресничек и жгутиков простейших	Сокращение мышц. Движение простейших. Все виды движений.
7. Энергетическая	Все белки	Клетки всех организмов	Источник энергии для клеток (1г белка – 17,6 кДж энергии)
8. Запасная (питательная)	Казеин	Молоко	Запас питательных веществ.
	Альбумин	Яйца
	Клейковина	Пшеница
	Зеин	Кукуруза

IV. ЗАКРЕПЛЕНИЕ ИЗУЧЕННОГО

1. Выводы учителя

Выполняемые функции определяют биологическое значение белков.

Основное качество пищевого белка – способность снабжать организм аминокислотами.

Организация правильного питания! (Не только количество, но и качество).

Наиболее ценные белки животного происхождения – молоко, сыр (2,2 %) и молочные продукты: яйца, рыба (18 %), мясо (20 %).

Источники белков растительного происхождения – зерновые (мука, крупы, макароны) и бобовые (фасоль, горох).

Овощи бедны белком, но они способствуют лучшей усвояемости белков.

2. Выступление студентов:

Получение искусственной белковой пищи и кормов;

Химические способы (из углеводородов – нефти);

Микробиологические способы.

3. Фронтальная итоговая беседа с учащимися.

Что изучали? (Игра «Цепочка»)

Каждый высказывает 3 основных понятия, которые больше всего запомнились.

V. ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ.

Выучить конспект, закончить работу над таблицей.

Вспомнить из школьного курса биологии строение и функции углеводов и липидов .